2020年4月10日，香港國際最高級學術交流月刊Cell子刊《Molecular cell》（IF 14.248），迅雷在線刊登了該院李姍教學科學實驗工作的團隊圖片與廣州生命是什么學科實驗所邵峰博士科學實驗工作的團隊圖片、中國現代學科院生態學物理化學所丁璟珒實驗員協力完全的發表小文章“Structural and Functional Insights into Host Death Domains Inactivation by the Bacterial Arginine GlcNAcyltransferase Effector”的實驗綜述。該小文章探求了結腸桿菌Ⅲ型分泌物裝置反應蛋清NleB效果于去世腎上腺素受體宗族因而使其有精氨酸N-乙酰紅提葡萄糖注射液胺化表達的碳原子效果管理機制。

李姍博士的前期工作發現Ⅲ型效應蛋白NleB家族，以一種全新的精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾作用于宿主細胞的死亡結構域，從而抑制了宿主死亡受體所介導的細胞死亡（Li et al . , Nature, 2013)。在原有工作的基礎上，本研究解析了精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾后的死亡受體（TRADD-DD和FADD-DD）的晶體結構，證實了精氨酸上的糖基配體是由β構象連接而成，而不是之前報道的α構象連接。鑒于UDP-GlcNAc中的GlcNAc是α構象連接，因此，NleB使其底物（死亡受體）發生精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾時其糖基配體發生了構象翻轉；揭示了NleB的催化機理屬于反式糖基轉移酶（Inverting Glycosyltransferase）。本研究還進一步通過解析NleB單體及NleB/FADD/UDP/Mn²⁺復合(he)體(ti)的(de)晶體(ti)結構，證實了(le)NleB屬于GT-A型N-乙酰葡萄糖胺轉移酶家族；并詳盡的(de)闡釋了(le)為什么死亡(wang)受(shou)體(ti)蛋白中的(de)精氨酸（精氨酸在生理pH條(tiao)件下為一個(ge)極弱的(de)親核(he)試劑）能夠發生N-乙酰葡萄糖胺化修飾。

本鉆研融入氯化鈉晶體組成一些動態數據顯示、血生化調查和質譜動態數據顯示會發掘和表明了NleB對身亡多巴胺腎上腺素受體蛋清大家族班子擁有選取性，即NleB能夠 選取性掩蓋TRADD、RIPK1、FADD、TNFR1、FAS和DR3，而不掩蓋DR4和DR5。本鉆研會發掘身亡多巴胺腎上腺素受體與NleB蛋清的融入用戶界面取決于了其底物選取性，并可以通過各種動物病毒模型工具表明了NleB蛋清一些重要位點的生物制品學功能性。 李姍老師為中心句的相互電力小說作家，該院感動與免疫性抗體性傳染病癥狀的數學課院員工潘興和杜力杰區別為三、、三、小說作家，該院員工薛娟也會有為重要成就。該的研發探討能夠了高新科技公司部國內的重大新產品研發計劃書、國內的自然的數學課投資基金、期貨、現貨、微盤、我國數學課院先導業務及江西省高新科技公司廳重大業務等投資基金、期貨、現貨、微盤捐助，由我國數學課院生物制品數學所，華東農林業大學專業，蘇州活力數學課的數學課院和十堰市太和醫療感動與免疫性抗體性傳染病癥狀的數學課院攜手已完成。