今年4月10日，全球頂級學術交流異物Cell子刊《Molecular cell》（IF 14.248），在線視頻發稿了我校李姍博士教學科研管理人員與青島生命安全小學科學有效學習所邵峰博士教學科研管理人員、國內小學科學有效院微生物生物學所丁璟珒學習員攜手到位的名為“Structural and Functional Insights into Host Death Domains Inactivation by the Bacterial Arginine GlcNAcyltransferase Effector”的學習本文。該新聞稿件折射出了結腸桿菌Ⅲ型分秘操作系統效果蛋白酶NleB反應于突然死亡蛋白激酶家簇借以使其遭受精氨酸N-乙酰提子糖胺化裝飾的原子核反應機能。

李姍博士的前期工作發現Ⅲ型效應蛋白NleB家族，以一種全新的精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾作用于宿主細胞的死亡結構域，從而抑制了宿主死亡受體所介導的細胞死亡（Li et al . , Nature, 2013)。在原有工作的基礎上，本研究解析了精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾后的死亡受體（TRADD-DD和FADD-DD）的晶體結構，證實了精氨酸上的糖基配體是由β構象連接而成，而不是之前報道的α構象連接。鑒于UDP-GlcNAc中的GlcNAc是α構象連接，因此，NleB使其底物（死亡受體）發生精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾時其糖基配體發生了構象翻轉；揭示了NleB的催化機理屬于反式糖基轉移酶（Inverting Glycosyltransferase）。本研究還進一步通過解析NleB單體及NleB/FADD/UDP/Mn²⁺復合體的晶體結構，證實了NleB屬于GT-A型N-乙(yi)酰(xian)葡萄(tao)糖(tang)(tang)胺轉移(yi)酶(mei)家族；并詳盡的闡釋了為什么死亡受體蛋白中的精(jing)氨酸（精(jing)氨酸在生理(li)pH條(tiao)件下(xia)為一個(ge)極弱(ruo)的親核試劑）能夠發(fa)生N-乙(yi)酰(xian)葡萄(tao)糖(tang)(tang)胺化修飾。

本設計緊密結合在一起多晶體空間結構統計資料、血生化科學試驗和質譜統計資料看見和可確認了NleB對枯死視頻腎上腺素多巴胺受體蛋清大家族員工兼具選性，即NleB都可以選性表達TRADD、RIPK1、FADD、TNFR1、FAS和DR3，而不能夠表達DR4和DR5。本設計看見枯死視頻腎上腺素多巴胺受體與NleB蛋清的緊密結合在一起介面打算了其底物選性，并經過軟體動物感然3d模型可確認了NleB蛋清這部分關鍵點位點的微植物學工作。 李姍先生為文中的統一通信小說作家，該院患上與免疫性抗體性常見疫情深入分析所公司員工潘興和杜力杰區分為第二名、第三點小說作家，該院公司員工薛娟都有首要功勞。該深入分析得見了高新科技公司廳我國國主要研發工程創業項目管理計劃怎么寫、我國國自然的學科資金、我國國學科院先導工程創業項目及河北省高新科技公司廳主要工程創業項目等資金支持，由我國國學科院怪物力學所，華北漁業社會，合肥生命力學科深入分析所和十堰市太和大醫院患上與免疫性抗體性常見疫情深入分析所聯手完成任務。